Ф.И.О. автора: Алья Андрей Александрович. В соавторстве участвовал родной дядя автора.
Тип текста: тезисы модели абиогенеза, стадии образования протоклетки.
Дата написания текста: 26 июля 2024 года, 16:35.
Тема текста: абиогенез.
Контакты автора: andreyalexandrovich89@mail.ru
Вопрос возникновения жизни в настоящее время намеренно стопорится на т. н. «идее нередуцируемой сложности», что на руку лженауке под названием «креационизм». Эта идея подаётся в массы молекулярными биологами, приводящими факты, что любые процессы в клетке происходят через ферментативные реакции, и все эти ферменты узко специализированные именно для конкретной задачи. В частности, «центральная догма молекулярной биологии» 1976-го года гласит, что все без исключения белки синтезируются строго через систему «ДНК-иРНК-рРНК-белок». Потом всё же добавили посттрансляционную модификацию белка, крайне неохотно. Негенетические механизмы наследственности – цитоплазматическая наследственность, например, - отвергались Большой Наукой сразу и не рассматривались вообще вплоть до подтверждённого во всём мире открытия ревертазы и обратной транскрипции в частности. И сейчас учёные-биологи работают «по догме» в подавляющем большинстве случаев, боясь судьбы Теодора Эвери, который в США доказал роль ДНК в наследственности, повторив эксперимент Чарграффа 1928-го года в 1940-х Его сделали посмешищем, чуть не посадили по политической статье и фактически выдавили из Большой Науки. Да, просто за новые взгляды и доказательство ошибочности прежних догм. Так же делают и с нынешними новаторами.
Более того, креационисты активно педалируют тот факт, что все стадии экспрессии генов – всё от гена, только от гена, никакой негенетической наследственности! – зависят на сто процентов от ферментов, а именно ДНК-зависимых РНК-полимераз. Сложность этого типа ферментов и крайне узкая специализация действительно делают его при малейшем химическом дефекте значительно или(и) полностью неработоспособным. На этом и держится «идея нередуцируемой сложности», которую показывают не столь искушённой публике без анализа и в качестве истины в последней инстанции.
Однако они «забывают» одно из правил эволюции, сформулированных Дарвиным: правило постепенной смены функции. В общем, оно гласит, что вначале можно выполнять одну задачу и со временем, постепенно «переключаться» на вторую, новую задачу. Дарвин говорил это об органах, но это применимо и к биохимическим механизмам тоже. К органоидам клетки – тоже.
В данном случае это можно применить и к формированию протоклеток, они же протобионты, в самом начале абиогенеза. В первичном бульоне с сильно кислой средой – сульфид водорода и все виды органических кислот, считая аминокислоты, поддерживали буферным образом pH на уровне 1-3 – формировались фосфолипидные бислои, которые образовывали глобулы как наиболее энергетически выгодную форму. Однако такие образования нестабильны и при достижении размера 1-5 мкм саморазрушаются за 1-2 часа в опытных условиях, которые имеют цель воспроизвести первичный бульон. Полимеризация идёт в кислой среде активно, и в первичном бульоне вскоре появилось много полипептидов, а затем и белков. Однако агрессивная химия вкупе с температурой – выше 100 градусов Цельсия, и не закипал «первичный бульон» благодаря растворам кислот с солями, и атмосферному давлению в сотни раз выше нынешнего, голоценового, - была причиной как полимеризации, так и денатурации белков, оба процесса происходили непрерывно. Как внутри глобул из фосфолипидов, так и вне их.
Однако с связи с (ре)полимеризацией белков начался процесс, который можно назвать предшественником естественного отбора – доэволюционная стадия развития жизни. Дело в том, что некоторые белки не денатурировали, оставались стабильными, а часть из них стала по аналогии с современными прионными белками строить свои структуры из растворённых в среде аминокислот. И создавать хаотические трёхмерные структуры, часть из которых стала напоминать каркас, протоцитоскелет. Химически соединяясь с фосфолипидным бислоем неспецифическим образом, он стабилизировал фосфолипидный бислой – подтверждено, что белковый каркас в современных клетках, он же цитоскелет. Таким образом, глобула стала распадаться не с полным разрушением, а как бы разбиваясь на несколько глобул различного размера – от 1 до 5 мкм. Прообраз клеточного деления.
Эти белки-стабилизаторы со способностью «достраивать» себя, можно точно назвать протоприонами, по аналогии с прионными белками и их самосборкой. Однако эта стабилизация фосфолипидного бислоя сделало порообразование на нём невозможным. Это усложнило попадание аминокислот и прочих органических мономеров.
Однако протеины способны образовывать структуры, аналогичные клеточным канальцам: белковые трубочки. Те протоклетки, у которых протоприоны стали образовывать эти трубочки, смогли получать приток мономеров и солей металлов, а не только воды и газов, как было раньше при простой жидкостно-газовой диффузии.
Однако полноценный метаболизм мог появиться лишь благодаря реакциям с внешней химией, поскольку истинных энзимов ещё не было. Однако белковые трубочки могли выполнять частично их функцию: при прохождении веществ по узкому каналу они с большей вероятностью отреагируют между собой. Таким образом, белковые трубочки стали протоэнзимами, как бы «соединяя» реагенты в водном растворе. Среди этих реакций – частичная и полная денатурация маломассивных ППЦ из внешней среды и денатурация под действием взятых из внешней же среды кислот. Обязательное условие для этого – протоприоны в составе белковой трубочки должны быть химически более инертны, чем ППЦ, которые будут «перевариваться».
Также часть белковых трубочек при денатурации – они тоже денатурируют, хоть и период денатурации у них длиннее «обычного» белка, - оказываются внутри протоклетки и присоединяются к протоприонному каркасу. И вполне способны выполнять функцию «химического миксера» и там тоже.
Таким образом, протоэнзимы обеспечили приток мономеров в протоклетку, что позволило формировать последующие примитивные в сравнении с нынешними структуры протоклетки. И следы «трубочного» строения протоэнзимов и первых энзимов заметны даже в строении рибосом, где будущий белок проходит черед длинный извитой канал, где происходит полимеризация.
Механизмы наследственности с ДНК – сама по себе ДНК и РНК без энзимов неспособна передавать наследственную информацию, будучи полезной разве что как структурная единица, которая до Эвери единственно приписывалась любой НК, - появились намного позже, когда энзимы стали достаточно сложными для работы с любым химическим «посредником».
Вот почему Вы не хотите писать помягче, без обвинений в такой резкой форме.
Неужели эта часть так важна
Можно же изложить эту же мысль в таком духе, что "в настоящее время общепринятая точка зрения такова, но я думаю, что она ошибочна потому что"...
Здесь таких линий море на форуме было и спокойно к ним длительное время относились.
Вас же забанят на длительный срок, не за идеи, а за стиль и будет очень обидно(мне лично будет)
Вопросы поднимаются очень интересные и при более мягкой форме, иногда с некоторым упрощением, они бы больше обсуждались
По сути у меня только одно замечание(потом, что я не все области описанные в тексте знаю, часть знаю "с пятого на десятое")
Цитата: Андрей Александрович А. от октября 07, 2024, 18:39:07Также часть белковых трубочек при денатурации – они тоже денатурируют, хоть и период денатурации у них длиннее «обычного» белка, - оказываются внутри протоклетки и присоединяются к протоприонному каркасу. И вполне способны выполнять функцию «химического миксера» и там тоже.
период возникновения и расщепления белков, в частности белков ферментов вроде бы имеет очень широкий спектр
В лекциях по биофизике в проекте Открытого образования профессор МГУ Максимов ситуацию описывал словами примерно( Это мое изложение)
ЦитироватьФизические взаимодействия в биологических системах подчиняются законам внутримолекулярных и межмолекулярных взаимодействий. Биомолекулы стабильны на протяжении очень разного времени в жизни клетки. Большинство белков-ферментов функционируют всего несколько секунд, редко в организме создаются ферменты, которые существуют в течение одного года, так как живое – динамическая система, где происходит постоянный обмен.
Примерно помню, что есть белки ферменты, которые возникают и распадаются несколько тысяч раз в секунду.
Подтверждения последней цифры в лекциях сейчас сходу найти не могу, зуб не дам, нашла только в Вики
https://ru.wikipedia.org/wiki/Ферменты
ЦитироватьПодобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
Но и год и тысячи и даже миллионы в секунду - все это очень большой разброс.
Может уточнить какие типы белков в этой Вашей фразе имеются ввиду
Цитата: Андрей Александрович А. от октября 07, 2024, 18:39:07Вопрос возникновения жизни в настоящее время намеренно стопорится на т. н. «идее нередуцируемой сложности», что на руку лженауке под названием «креационизм».
По мне, так не стопорит, а подталкивает. Комплекс то, что не может рассматриваться, как сумма элементов, без учета эволюции их связей. И протоживое обязательно будет неупрощаемым комплексом, даже если оно представлено липидной микротрубочкой в "полярном питательном бульоне".
Вопрос в том, какой комплекс считать минимально достаточным для поддержания динамического равновесия на фоне разрушительных тенденций.
К сожалению, залезать глубоко в биохимию - не мой уровень знаний, но триединый комплекс ДНК-РНК-белок интересен именно односторонней трансляцией - допущение обратных связей даже в мягкой форме эпигенеза - это только первый шаг отвержения превалирующей роли принципа сохранности над изменчивостью. Иначе, всё изменяется в сторону анализа, тогда как протоживой комплекс равновесен за счет трансляции избыточной "информации". Остается вопрос, откуда берется эта избыточная информация, которая не будь рассеяна, мешала бы синтезу?
Очередной бред. Автор, почитайте про прионы. Как образуется белок приона - который не собирается неизвестно как, в синтезируется как все - по догме. И имейте в виду при этом, что прионы это весьма небольшой класс белков. У человека есть всего один ген белка приона и один белок приона. Который в не мутантной форме не переходит в прионную форму.
Можно и дальше говорить по сути, но зачем разбирать бред не образованного человека.
Однако полноценный метаболизм мог появиться лишь благодаря реакциям с внешней химией, поскольку истинных энзимов ещё не было. Однако белковые трубочки могли выполнять частично их функцию: при прохождении веществ по узкому каналу они с большей вероятностью отреагируют между собой. Таким образом, белковые трубочки стали протоэнзимами, как бы «соединяя» реагенты в водном растворе. Среди этих реакций – частичная и полная денатурация маломассивных ППЦ из внешней среды и денатурация под действием взятых из внешней же среды кислот. Обязательное условие для этого – протоприоны в составе белковой трубочки должны быть химически более инертны, чем ППЦ, которые будут «перевариваться».
И правда П"П"Ц
Возможно автор темы более подробно изложит свои знания о прионах, чтобы стало понятно, почему они должны играть описываемую в его статье роль.
По-моему, автор связал "догму молекулярной биологии" и прионы, что бы слегка выругаться. Это не опасно и не блудливо.
Главное, это вопрос о способности прионов переносить информацию в направлении, обратном "догме". Ведь можно просто заключить, что если прионы начали экспонентно размножаться, и соответственно, убивать, то это белковый вариант ЕО.
Как убрать из обращения эту чертову "информацию"? Или, софистически, насколько можно редуцировать комплекс, что бы выявить более неупрощаемое. Например, пинок по мячу передается через посредника в образе эл. маг. поля. Берем единственный фотон, который переносит "удар" и получаем нонсенс, что мяч ударил по ноге.
РНК, как фотонный диод только тех фотонов, которые образуют код? Получаем, что принять и передать код в аминокислотный бульон - это заставить а-к. собраться согласно коду - кодовые фотоны поглощены и в обратном направлении воздействовать некому. А если осталось "лишко", которое соберет прион? Прион становится кандидатом на вирус с гипотетической вероятностью возвращения кодового излишка обратно в геном.
Больной получается скорее мертв, чем жив. Но там, где еще нет здоровых организмов, а только протоздоровые, прионная гипотеза обратной связи вполне может поработать... вместо ЕО.
Я не биолог, но мои знания о белках и прионах такие:
Каждый белок представляет собой длинную цепочку, каждое из звеньев которой представляет собой молекулу какой-либо из двадцати "стандартных аминокислот". Свойства белка определяются тем, из каких конкретно аминокислот он состоит, и в каком порядке они расположены. Это называется "первичная структура белка".
Однако, первичной структуры недостаточно. Цепочка аминокислот должна быть ещё и определённым образом свёрнута в пространстве, определённые её петли должны быть прилеплены друг к другу и т.п. Если белок свёрнут "неправильно", его свойства отличаются от свойств "правильно" свёрнутого белка (чаще всего, он просто неспособен исполнять ту функцию, которую ему положено выполнять в организме).
Некоторые простые белки самостоятельно сворачиваются в правильную форму, однако, более сложные белки в организме сворачиваются под воздействием специальных белков под названием "шапероны". Шапероны сами по себе являются сложными белками, и сворачиваются в правильную форму другими (или теми же самыми) шаперонами.
И вот, иногда бывает такое, что дефектный, неправильно свёрнутый, шаперон сворачивает другие шапероны С ТОЙ ЖЕ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ так, что в результате получается шаперон С ТОЙ ЖЕ САМОЙ ОШИБКОЙ СВОРАЧИВАНИЯ. Получается, что дефектный шаперон размножается, и даже может заразить другой организм. Такие шапероны и называются "прионы".
Прион имеет ту же самую первичную структуру (ту же последовательность аминокислот), что и правильный шаперон, но отличается способом сворачивания.
Белки (в том числе, шапероны) синтезируются в рибосомах на основе содержащихся в этих рибосомах молекул РНК. Неизвестно ни одного случая, когда какой-либо белок самостоятельно собирал бы из аминокислот какой-либо другой белок. Что важнее: рибосомы синтезируют белки с совершенно определённой первичной структурой не просто потому, что "так положено". Есть определённые законы химии, по которым, если в определённом месте РНК есть определённая последовательность НУКЛЕОТИДОВ, то в определённое место рибосомы притянется молекула соответствующей аминокислоты. Для белков же не известно механизма, при котором определённые последовательности АМИНОКИСЛОТ в белке-матрице притягивали бы в определённом порядке чётко заданные молекулы аминокислот и склеивали бы их в цепочку белка-продукта.
Таким образом, "протоприоны" из заглавного сообщения темы могли бы работать в двух случаях. Первый вариант: в добиологическом мире на протяжении миллионов лет действует механизм, каждый год стабильно генерирующий многие тонны достаточно сложного белка-шаперона с чётко определённой первичной структурой. Тогда, действительно, могли бы появиться репликаторы-прионы, сворачивающие этот белок определённым образом. Подчёркиваю: механизм, генерирующий вообще всякие белки, в том числе, изредка, с нужной первичной структурой, не пойдёт - образовавшийся "протоприон" не сможет продраться через триллионы неподходящих молекул белка и найти подходящую.
Второй вариант: "протоприоны" владели ныне забытым искусством генерировать первичную структуру молекулы белка на основе структуры другой молекулы белка. Если автор знает, как именно они это делали, он может смело вставать в очередь за Нобелевской премией. Если нет, то это пустой трёп. Непонятно только, почему употребляется название "протоприоны" (недоразвитые прионы) - это же, наоборот, "суперпуперприоны".
Термин "денатурация белка" означает не разбор молекулы белка на аминокислоты, как думает автор, а потеря молекулой белка правильного способа сворачивания (без потери первичной структуры).
Цитата: rod1gin от октября 09, 2024, 11:13:29Таким образом, "протоприоны" из заглавного сообщения темы могли бы работать в двух случаях.
Под вашим фонарем много ярче, чем под моим. Я замахиваюсь только на принцип передачи информации в одном направлении так, что бы она вернулась в источник обесцененной ровно в той степени, какая необходима для генерации следующей информационной порции, которая становится клоном первой.
Поэтому читаю "протоприон", как протовирус, т.е. без "высшых НК", но с молекулярным кристаллом, имеющем, как минимум, три "формы свернутости", первую из которых придется назвать нейтральной, т.е. устойчивой среди полярных водных молекул внутри коацерватной капли, вторая и третья - это энергетические уровни. Тогда, вся заслуга такого "конформатора", "закодироваться" около одного липида и сбросить код у другого.
Получаем подобие демона Максвелла, способного подавать энергию "наверх", как бы от плохого жира к хорошему, за счет того, что код может быть доставлен только из положения два в положение три. В итоге же вся энергия берется из возобновляемого беспорядка водных кластеров, в котором протовирус имеет состояние на нижнем энергетическом уровне. "Закольцовка" 1-2-3-1 не может быть изменена на 1-3-2-1.
Выходит нудновато, но это только для того, что бы с приоткрытым забралом перейти к
Цитата: Андрей Александрович А. от октября 07, 2024, 18:39:07протеины способны образовывать структуры, аналогичные клеточным канальцам: белковые трубочки.
Вот только белковыми они быть не обязаны - некоторые ПАВы в воде, особенно в морской, обретают форму трубчатых нитей с двойными стенками. Это как переход глобулы из шара, через тор, к трубке. Замечательное свойство такой трубки в
особых свойствах воды внутри канала.
Цитата: rod1gin от октября 09, 2024, 11:13:29Неизвестно ни одного случая, когда какой-либо белок самостоятельно собирал бы из аминокислот какой-либо другой белок.
Оказывается, я был неправ. Оказывается, на свете есть такая штука, как https://ru.wikipedia.org/wiki/Нерибосомные_пептиды, которые синтезируются ферментами под названием "синтетазы нерибосомных пептидов" (NRPS), не содержащими внутри себя РНК.
На обсуждаемый вопрос это, впрочем, не влияет, потому что в NRPS всё равно нет чего-либо подобного генетическому коду. Поэтому, NRPS не может сгенерировать белок с произвольной запрограммированной структурой. Все нерибосомные пептиды это либо очень простые и короткие белки, либо белки, состоящие из большого количества повторов одной и той же короткой последовательности аминокислот (зато нерибосомные пептиды могут быть очень необычными: например, они могут содержать нестандартные аминокислоты, или быть не простой цепочкой аминокислот, а иметь разветвления и кольца). Вряд ли возможен NRPS, который собирает сам себя. И, конечно, NRPS это совсем не то же самое, что шапероны/прионы.