Просмотр сообщений

В этом разделе можно просмотреть все сообщения, сделанные этим пользователем.


Темы - Марков Александр

Страницы: [1]
1
Получено письмо: Здравствуйте Александр. В декабре 2011 просмотрел передачу c вами на сайте vesti.ru ( http://radiovesti.ru/articles/2011-10-29/fm/16688 http://radiovesti.ru/articles/2011-11-05/fm/17796), понравилось. Спасибо за участие в таких передачах. К сожалению, не смог пока прочитать ваш двухтомник… поэтому если я задам вопрос, на который вы уже ответили, прошу заранее извинение … Обратил внимание на вашу реплику в передаче … “современное устоявшееся мнение о человеке как о биологическом компьютере… только вот непонятно что такое сознание…”. Я полностью согласен с этим утверждением… Моя сфера деятельности далека от этих вопросов… Я бывший программист и мне 47 лет… Почти 30 летний опыт общения с компьютерами и мой жизненный опыт, привёл меня к этому выводу года 4 назад (2008.09)…. Я был очень удивлён что кто-то ещё думает также. Ещё раз вам за это спасибо.
И как вы понимаете вопрос о “сознании” возник следом… т.е почему в возрасте 3-4 года мы начинаем себя осознавать как личность? Что является механизмом запускающим сознание человека? Если у вас появились гипотезы не могли бы вы ими поделиться…. Буквально 2-3 предложения… Отрицательный ответ тоже интересен… Мой nick на форуме http://www.paleo.ru/forum - GS.nsk
Ps: Обращаюсь с письмом лично из-за того что не сообразил как создать тему для обсуждения на форуме.
Pps: если вы сочтёте нужным ответить на форуме я не возражаю.

2
В "Клубе научных журналистов" возникла интересная дискуссия. Один из участников (А) высказал мнение, что большинство научных работ, в том числе российских ученых, вообще не поддаются популяризации, т.к. являются узкоспециальными и никому не могут быть интересны, кроме специалистов. В качестве примера А привел свои собственные узкоспециальные исследования в области биохимии. Другой участник (Б) возразил, что практически любую приличную научную статью можно пересказать для публики так, что будет интересно, и попросил А прислать свою статью для эксперимента. Статья была прислана, и Б написал по ней популярную заметку. Третий участник (В) указал на недостатки в этой заметке и отредактировал ее по-своему.

На суд посетителей форума предлагается 3 документа:
1) Исходная научная статья А ( во вложении - файл histoasparticprotease.rar)
2) Заметка Б
3) Заметка В  
Просьба к посетителям форума - высказать свое мнение (у научных журналистов мнения, как говорится, разделились).

***************************
Популярное изложение - ВАРИАНТ  Б

Возбудитель малярии проливает свет на "белковые нанотехнологии" живой клетки

(резюме, или вводка)
Проанализировав структуру белка HAP (histoaspartic protease), выделенного из возбудителя малярии, российские ученые обнаружили, что несмотря на высокое сходство этого белка с пепсиноподобными пищеварительными ферментами, он в действительности функционирует как представитель другого класса ферментов - сериновых протеаз. Открытие показало, что даже небольшие изменения структуры белка могут приводить к радикальному изменению его функции и механизма действия. Дальнейшее совершенствование методов структурного и функционального анализа белков откроет перед человечеством захватывающие перспективы в области развития "белковых нанотехнологий".

(основной текст)
Михаил Попов и его коллеги из московских институтов Биоорганической химии имени М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова [http://www.ibch.ru/index.ru.shtml] и Молекулярной биологии имени В.А.Энгельгардта [http://www.eimb.ru/RUSSIAN/index_ru.html] опубликовали в журнале PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics [http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/jhome/36176?CRETRY=1&SRETRY=0] результаты исследования необычного белка, обнаруженного у малярийного плазмодия. Как известно, этот одноклеточный паразит проникает в красные кровяные клетки (эритроциты) человека и питается гемоглобином. Переваривание гемоглобина, как и других белков, осуществляется при помощи специальных протеолитических ферментов.

Белки перевариваются в несколько последовательных этапов, причем за каждый этап отвечают протеолитические ферменты разных типов. Например, у человека переваривание белков начинается в желудке, где среда очень кислая (pH = 2). Здесь белковые молекулы атакуются ферментом пепсином. Пепсин "разрезает" белки на крупные фрагменты. Продвигаясь по пищеварительному тракту, они последовательно подвергаются действию ряда других ферментов. Окончательную деградацию (переваривание) белковых фрагментов осуществляют сериновые протеазы, функционирующие в щелочной среде. Несмотря на то, что все эти ферменты, казалось бы, делают одно общее дело - расщепляют белки, их каталитические центры устроены по-разному, и механизмы их действия сильно различаются на молекулярном уровне.

У малярийного плазмодия, разумеется, нет пищеварительной системы. Как и многие другие одноклеточные организмы, плазмодий переваривает пищу в окруженных мембраной пузырьках - пищеварительных вакуолях. Однако и в этом случае переваривание белка (гемоглобина) происходит поэтапно. Сначала за дело берутся пепсиноподобные ферменты - плазмепсины I и II, работающие в кислой среде. Завершает работу белок HAP, функционирующий при более высоких значениях pH.

Именно этот последний белок и привлек внимание исследователей. Дело в том, что по своей первичной структуре (то есть по закодированной в геноме последовательности аминокислот) этот белок очень похож на пепсиноподобные ферменты. Однако у него есть небольшое, но важное отличие. Ключевую роль в работе пепсинов играют три аминокислоты, входящие в состав так называемого "активного центра" этих ферментов: это два аспартата в позициях 215 и 32 и серин в позиции 35 (Asp215-Asp32-Ser35). У белка HAP вместо аспартата в 32-ой позиции стоит аминокислота гистидин, что характерно для другого класса протеолитических ферментов, а именно для сериновых протеаз. Это навело ученых на мысль, что данный белок, несмотря на очень высокое сходство с пепсиноподобными ферментами, в действительности может функционировать как сериновая протеаза. Косвенно на это указывало и его участие в завершающем этапе расщепления гемоглобина (как мы помним, у человека именно сериновые протеазы осуществляют последний э
 тап переваривания белков).

Для проверки этой гипотезы ученые применили сложнейшие современные методы реконструкции трехмерной структуры белка. Надо сказать, что реальные свойства белка определяются не только последовательностью аминокислот в белковой молекуле, но и тем, в какую трехмерную структуру эта молекула "свернется" после того, как будет синтезирована клеткой. От этого зависит, в частности, как расположатся в пространстве друг относительно друга "ключевые" аминокислоты, составляющие активный центр белка. Реконструировать на основе аминокислотной последовательности трехмерную структуру белковой молекулы, а затем на основе этой реконструкции предсказать функцию и механизм действия фермента - задача крайне сложная. Это считают своего рода высшим пилотажем в молекулярной биологии, а квалифицированные специалисты в этой области - "структурщики" - чрезвычайно высоко ценятся во всем мире. К счастью, такие специалисты пока еще есть и в нашей стране.

Структурный анализ, проведенный исследователями, подтвердил их предположения. Удалось показать, что белок HAP с высокой вероятностью действительно функционирует как сериновая протеаза, хотя все важнейшие черты пространственной структуры у него такие же, как у типичных пепсиноподобных ферментов. Авторы отмечают, что на этом примере очень хорошо видна способность природы создавать разнообразные функции и каталитические механизмы на основе одних и тех же структурных блоков.

Полученный результат имеет важное значение для эволюционной биологии, поскольку он наглядно показывает, каким образом небольшие изменения (мутации) в первичной структуре белка могут приводить к появлению молекул с новыми функциями и механизмами действия.

Необходимо отметить, что подобные исследования, наряду с дальнейшим развитием методов структурно-функционального анализа белковых молекул, открывают перед человечеством замечательные перспективы и в плане чисто практическом. Вся совокупность данных молекулярной биологии свидетельствует о том, что белки обладают почти неограниченными возможностями в области химического синтеза и катализа (ферменты), идентификации различных веществ (рецепторные белки), производства ценных материалов (структурные белки) и всевозможных иных функций "нанотехнологического" характера (двигательные, транспортные, сортировочные белки и т.д.). Глубокое понимание связи между структурой и функцией белковых молекул позволит людям конструировать новые, не существующие в природе белки с широким спектром изначально заданных свойств. Хочется верить, что сегодня, когда Российское государство признало развитие нанотехнологий одной из приоритетных задач, квалифицированные отечественные биохимики - "структурщики"  не останутся невостребованными.

Источник: N. Andreeva, P. Bogdanovich, I. Kashparov, M. Popov, and M. Stengach. Is Histoaspartic Protease a Serine Protease With a Pepsin-Like Fold? // PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics 55:705-710 (2004).

*****************************************************
Популярное изложение - ВАРИАНТ В

(резюме)
Российские ученые продемонстрировали, что малейшее изменение структуры
белка может радикально менять его функции и механизм действия.
Из возбудителя малярии был выделен белок, сходный с пищеварительными
ферментами одного типа, но оказалось, что из-за незначительных
структурных отличий он функционирует как представитель совершенно
другого класса. Объяснить это неожиданное различие удалось только
с привлечением самых современных компьютерных методов структурного
и функционального анализа белков. Именно такие методы открывают перед
человечеством захватывающие перспективы в области развития "белковых
нанотехнологий".

(основной текст)
Важные для жизнедеятельности клетки свойства белков определяются не только последовательностью аминокислот в белковой молекуле, но и тем, в какую трехмерную структуру "свернется" эта молекула после того, как будет синтезирована. От этого зависит, в частности, как расположатся в пространстве
друг относительно друга "ключевые" аминокислоты, составляющие активный центр белка. Реконструировать трехмерную структуру белковой молекулы на основе заданной в генетическом коде аминокислотной последовательности, а затем на основе этой реконструкции предсказать функцию и механизм действия
фермента - задача крайне сложная. Это считают своего рода высшим пилотажем в молекулярной биологии, а квалифицированные специалисты в этой области - "структурщики" - чрезвычайно высоко ценятся во всем мире. К счастью, такие специалисты пока еще есть и в нашей стране.

Красивым примером их работы служит открытие, сделанное Михаилом Поповым и его коллегами из московских институтов Биоорганической химии имени М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова [http://www.ibch.ru/index.ru.shtml] и Молекулярной биологии имени В.А.Энгельгардта [http://www.eimb.ru/RUSSIAN/index_ru.html]. Предметом их исследования была работа пищеварительных ферментов у малярийного плазмодия - одноклеточного паразита, который проникает в красные кровяные клетки (эритроциты) человека и питается гемоглобином, вызывая тем самым малярию.

В переваривании белков даже у таких разных организмов как плазмодий и человек есть много общего. На первом этапе белковые молекулы "разрезаются" на крупные фрагменты пепсиноподобными ферментами, которые работают в кислой среде - у человека в желудке, а у одноклеточного плазмодия в окруженных мембраной пузырьках - пищеварительных вакуолях. Затем фрагменты белков подвергаются действию ряда других ферментов, а окончательную их деградацию (переваривание) уже в щелочной среде осуществляют у человека ферменты, называемые сериновыми протеазами, а у малярийного плазмодия - белок HAP (histoaspartic protease), который и привлек внимание исследователей.

Дело в том, что, функционируя на завершающем этапе переработки белков, он по своей первичной структуре - то есть, по закодированной в геноме последовательности аминокислот - очень похож на пепсиноподобные ферменты, работающие на первом этапе пищеварительного процесса. Надо сказать, что у
ферментов, работающих на разных этапах пищеварительного процесса, хотя они заняты, казалось бы, одним общим делом - расщеплением белков, каталитические центры устроены по-разному, и механизмы их действия сильно различаются на молекулярном уровне. Как же тогда получается, что у плазмодия на завершающем этапе пищеварения работает белок, почти не отличающийся от тех, что действуют в начале процесса?

Пытаясь разобраться в этом парадоксе, ученые обратили внимания на одно тонкое различие между белком HAP и пепсинами. Активный центр пепсинов образуют три аминокислоты (аспартат, серин и аспартат), находящиеся соответственно в позициях 32, 35 и 215, если отсчитывать от начала белковой молекулы. Когда белок складывается, формирую трехмерную структуру, эти аминокислоты оказываются рядом и определяют его биохимические функции. Однако у белка HAP в позиции 32 вместо аспартата стоит другая аминокислота - гистидин, что характерно как раз для сериновых протеаз. На этом основании была выдвинута гипотеза о том, что белок HAP, несмотря на очень высокое сходство с пепсиноподобными ферментами, в действительности может функционировать как сериновая протеаза.

Чтобы проверить это предположение ученые применили сложнейшие современные методы реконструкции трехмерной структуры белка, рассчитав ее на компьютере по известному генетическому коду. В результате удалось показать, что белок HAP с высокой вероятностью действительно функционирует как сериновая протеаза, хотя все важнейшие черты пространственной структуры у него такие же, как у типичных пепсиноподобных ферментов.

Авторы отмечают, что на этом примере очень хорошо видна способность природы создавать на основе одних и тех же структурных блоков разнообразные функции и каталитические механизмы. Полученный результат важен также для эволюционной биологии, поскольку наглядно показывает, как небольшие
изменения в первичной структуре белка (мутации) могут приводить к появлению молекул с новыми функциями и механизмами действия.

Подобные исследования, наряду с дальнейшим развитием методов структурно-функционального анализа белковых молекул, открывают перед человечеством замечательные перспективы и в плане чисто практическом. Вся совокупность данных молекулярной биологии говорит о том, что белки обладают почти
неограниченными возможностями в области химического синтеза и катализа (ферменты), идентификации различных веществ (рецепторные белки), производства ценных материалов (структурные белки) и всевозможных иных функций "нанотехнологического" характера (двигательные, транспортные,
сортировочные белки и т.д.). Глубокое понимание связи между структурой и функцией белковых молекул позволит людям конструировать новые, не существующие в природе белки с широким спектром изначально заданных свойств. Хочется верить, что сегодня, когда российское государство признало развитие нанотехнологий одной из приоритетных задач, квалифицированные отечественные биохимики - "структурщики" не останутся невостребованными.

3
Недавно в Москве выступил с докладом биохимик Михаил Шерман из Boston University Medical School. Присутствовавшие на докладе ученые, такие как М.А.Федонкин и Ю.А.Лабас, отнеслись к услышанному вполне серьезно и с большим интересом. Согласно Шерману, данные сравнительной генетики полностью опровергают "дарвинистские" теории происхождения и эволюции многоклеточных животных. Он утверждает, что иначе как внешним вмешательством появление Metazoa с их "универсальным геномом" объяснить никак нельзя.

На мой взгляд, интерпретации у Шермана совершенно экстремистские, но приводимые им факты действительно производят впечатление и требуют объяснений.

Рукопись англ. статьи Шермана - в приложенном файле.
Упрощенное русское изложение - на сайте еврейского культурно-религиозного центра "Маханаим":
http://www.machanaim.org/philosof/nauka-rel/evolution.htm

Какие будут мнения???

4
Открылся неофициальный сайт Журнала общей биологии! (наконец-то, после многомесячных трудов и всяческой неразберихи). Выложены номера 1-4 за этот год.

Проект довольно необычный для русского интернета, т.к. большинство научных статей сопровождается популярными пересказами, как в PLoS.  

В этой ветке вы можете оставлять свои комментарии, пожелания и впечатления. Не обещаю, что все будет учтено (например, программерская часть - просто вне моего ведома, там от меня мало что зависит), но постараемся.

Добро пожаловать:
http://elementy.ru/genbio/

5
Хотелось бы обсудить роль мобильных генетических элементов в эволюции.

Но для начала у меня чисто технический вопрос. Может, кто-нибудь знает. Мне казалось, что ответ на этот вопрос очевиден, но чем больше я читаю статей по этому поводу, тем больше запутываюсь. Вопрос очень простой: ЗАЧЕМ почти у всех транспозонов, ретротранспозонов и прочих Insertion sequences (IS) - "мобильных генетических элементов" - на концах находятся инвертированные повторы? Какова их функция?

Типичная IS устроена примерно так:

левый повтор ---- ген транспозазы ----- правый повтор
GGGTTAA........ ----  ...................------ ...........TTAACCC  

(обычно длина этих повторов 15-20 нуклеотидов примерно, и они не всегда "идеальные")

Транспозаза - белок, который переносит IS с места на место (либо оставляя исходную копию, либо удаляя ее). Транспозаза должна:
1) Узнать свой транспозон (известно, что узнает она его как раз по какому-то участку инвертированных повторов)
2) Вырезать его
3) Найти в геноме "подходящее" для встраивания место (сайт встраивания),
4) Встроить туда транспозон.

Но зачем им (транспозонам) нужно, чтобы их концевые участки непременно были инвертированными повторами? Могут ли они (повторы) слипаться друг с другом, так что транспозон образует петельку, если ДНК в это время - в виде двойной спирали?

6
На компакт-диске, прилагающемся к октябрьскому номеру журнала "Мир ПК", опубликован сайт "Проблемы эволюции" (в заархивированном виде), в том числе вся литература (за исключением внешних источников). Журнал продается вроде бы по всей стране в газетных киосках. К сожалению, я сам узнал об этом слишком поздно: октябрь уже кончается. Кое-где октябрьского номера уже не осталось, а скоро ноябрьский выйдет, так что желающим приобрести этот диск советую поторопиться!

7
Данный форум является составной частью сайта "Проблемы эволюции"
( http://macroevolution.narod.ru )


Первоначально форум располагался на "народе", там было много интересных дискуссий, но формат был очень неудобный:
http://www.narod.ru/guestbook/?owner=9706096&mpp=100
В феврале 2005 г. системный администратор Палеонтологического института РАН Антон Кузнецов любезно предоставил нам возможность продолжить общение на сайте института, используя имеющееся здесь программное обеспечение.

Форум предназначен в основном для обсуждения вопросов, связанных с биологической эволюцией, но не возбраняются и дискуссии на более широкие темы: эволюция материи, Вселенной и т.п.

Ни сайт "Проблемы эволюции", ни этот форум не являются официальными органами Палеонтологического института или какой-либо другой организации. Автор и ведущий сайта является одновременно модератором форума и оставляет за собой право модерировать его по своему усмотрению и без объяснения причин.

Разделы сайта:
Главные вопросы  http://macroevolution.narod.ru/reviews.htm
Библиотека  http://macroevolution.narod.ru/paperlist.htm
Фотоальбомы http://macroevolution.narod.ru/pics.htm
Базы данных http://macroevolution.narod.ru/dblist.htm
Поиск http://macroevolution.narod.ru/search.htm
Начинающим http://macroevolution.narod.ru/start.htm
Доска объявлений  http://macroevolution.narod.ru/doska.htm

Чтобы регулярно (примерно раз в месяц) получать информацию о новостях сайта, подпишитесь на рассылку:
http://subscribe.ru/catalog/science.natural.evolution

8
Уважаемые посетители сайта "Проблемы эволюции"!

Библиотека нашего сайта (http://macroevolution.narod.ru/paperlist.htm) настолько разрослась, что найти в ней нужные статьи стало довольно трудно. Даже мне самому. Хотелось бы узнать Ваше мнение о том, как ее лучше реорганизовать (учитывая мои весьма и весьма скромные навыки как веб-дизайнера). Привожу письмо Максима Винарского, постоянного посетителя сайта.

"Мне кажется, настало время произвести "реструктуризацию" Библиотеки. Информации так много, что разделение на три традиционные рубрики
(научно-популярные, палеонтологические и прочие) уже не работает. Может быть, попытаться объединять ссылки в группы по их содержимому? Например, все классиков эволюционизма (Берг, Дарвин, Уоллес, Северцов-старший) в
одну группу, "рассуждения о палеонтологии" (Жерихин, Ефремов и пр.) - в другую и далее?
Я прекрасно понимаю, что советы давать легче всего и работа предстоит
гигантская, но может быть кинуть клич на форуме - что-то вроде конкурса на самую оптимальную схему разнесения материала по рубрикам. К сожалению, я не могу из-за занятости вплотную заняться этим делом...
Но то, что это становится настоятельной необходимость - очевидно. Во всяком случае, мои коллеги по кафедре, которые материалами сайта активно пользуются, тонут в обилии ссылок.
Наверное, этого можно достичь, если объявить временный мораторий на пополнение Библиотеки.
С уважением,
М. Винарский"

9
Общая информация о книге

Гринченко С.Н. Системная память живого (как основа его метаэволюции и периодической структуры). Текст: http://www.ipiran.ru/S.N.Grinchenko/text.shtml

Аннотация: Исследуются различные формы проявления приспособительного поведения системы живой природы. Для этого вводится понятие системной памяти: основной составляющей предлагаемого автором инструментария реализации информатико-кибернетического механизма системы живого. В его роли выступает иерархическая адаптивная поисковая оптимизация - развитие существующей кибернетической теории поисковой оптимизации (экстремального управления).

Предлагается ряд иерархических оптимизационных модельных схем, отражающих как 13 уже состоявшихся последовательных периодов метаэволюции живого (от момента возникновения Земли около 4,6 млрд. лет назад - и "старта" жизни на ней - до наших дней), так и теоретически представимые последующие периоды её. Указанные схемы, будучи сведены в единое целое, позволили построить периодическую систему живого.
Для специалистов-естествоиспытателей, использующих системную методологию, а также студентов, аспирантов и докторантов, специализирующихся в областях наук о жизни, информатики, кибернетики и теории систем.
Табл. 47. Ил. 58. Библиогр. 687 назв.

ISBN 5-902030-10-2  Тираж: 1000 экз. Твердый переплет
Формат: 300x215x26 мм.

[/url]

10
Ненаучные разговоры / Новый форум
« : Февраль 17, 2005, 18:41:04 »
Уважаемые посетители сайта "Проблемы эволюции"
Администрация сайта Палеонтологического института РАН любезно предоставила нам этот замечательный форум, за что ей огромное  спасибо! Здесь можно разделить дискуссию на отдельные темы, и множество других возможностей, с которыми еще предстоит разбираться.

В этой теме предлагается обсуждать технические вопросы, связанные с форумом и сайтом.

Страницы: [1]