О популяризации науки

Автор Марков Александр, июля 04, 2007, 17:13:12

« назад - далее »

Нужно ли популяризировать статьи такого типа (узкоспециальные)?

Нет, не нужно
0 (0%)
Нужно, примерно как в варианте Б
2 (20%)
Нужно, примерно как в варианте В
4 (40%)
Нужно, но совсем по-другому
4 (40%)

Проголосовало пользователей: 9

Голосование закончилось: июля 04, 2007, 17:13:12

Марков Александр

В "Клубе научных журналистов" возникла интересная дискуссия. Один из участников (А) высказал мнение, что большинство научных работ, в том числе российских ученых, вообще не поддаются популяризации, т.к. являются узкоспециальными и никому не могут быть интересны, кроме специалистов. В качестве примера А привел свои собственные узкоспециальные исследования в области биохимии. Другой участник (Б) возразил, что практически любую приличную научную статью можно пересказать для публики так, что будет интересно, и попросил А прислать свою статью для эксперимента. Статья была прислана, и Б написал по ней популярную заметку. Третий участник (В) указал на недостатки в этой заметке и отредактировал ее по-своему.

На суд посетителей форума предлагается 3 документа:
1) Исходная научная статья А ( во вложении - файл histoasparticprotease.rar)
2) Заметка Б
3) Заметка В  
Просьба к посетителям форума - высказать свое мнение (у научных журналистов мнения, как говорится, разделились).

***************************
Популярное изложение - ВАРИАНТ  Б

Возбудитель малярии проливает свет на "белковые нанотехнологии" живой клетки

(резюме, или вводка)
Проанализировав структуру белка HAP (histoaspartic protease), выделенного из возбудителя малярии, российские ученые обнаружили, что несмотря на высокое сходство этого белка с пепсиноподобными пищеварительными ферментами, он в действительности функционирует как представитель другого класса ферментов - сериновых протеаз. Открытие показало, что даже небольшие изменения структуры белка могут приводить к радикальному изменению его функции и механизма действия. Дальнейшее совершенствование методов структурного и функционального анализа белков откроет перед человечеством захватывающие перспективы в области развития "белковых нанотехнологий".

(основной текст)
Михаил Попов и его коллеги из московских институтов Биоорганической химии имени М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова [http://www.ibch.ru/index.ru.shtml] и Молекулярной биологии имени В.А.Энгельгардта [http://www.eimb.ru/RUSSIAN/index_ru.html] опубликовали в журнале PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics [http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/jhome/36176?CRETRY=1&SRETRY=0] результаты исследования необычного белка, обнаруженного у малярийного плазмодия. Как известно, этот одноклеточный паразит проникает в красные кровяные клетки (эритроциты) человека и питается гемоглобином. Переваривание гемоглобина, как и других белков, осуществляется при помощи специальных протеолитических ферментов.

Белки перевариваются в несколько последовательных этапов, причем за каждый этап отвечают протеолитические ферменты разных типов. Например, у человека переваривание белков начинается в желудке, где среда очень кислая (pH = 2). Здесь белковые молекулы атакуются ферментом пепсином. Пепсин "разрезает" белки на крупные фрагменты. Продвигаясь по пищеварительному тракту, они последовательно подвергаются действию ряда других ферментов. Окончательную деградацию (переваривание) белковых фрагментов осуществляют сериновые протеазы, функционирующие в щелочной среде. Несмотря на то, что все эти ферменты, казалось бы, делают одно общее дело - расщепляют белки, их каталитические центры устроены по-разному, и механизмы их действия сильно различаются на молекулярном уровне.

У малярийного плазмодия, разумеется, нет пищеварительной системы. Как и многие другие одноклеточные организмы, плазмодий переваривает пищу в окруженных мембраной пузырьках - пищеварительных вакуолях. Однако и в этом случае переваривание белка (гемоглобина) происходит поэтапно. Сначала за дело берутся пепсиноподобные ферменты - плазмепсины I и II, работающие в кислой среде. Завершает работу белок HAP, функционирующий при более высоких значениях pH.

Именно этот последний белок и привлек внимание исследователей. Дело в том, что по своей первичной структуре (то есть по закодированной в геноме последовательности аминокислот) этот белок очень похож на пепсиноподобные ферменты. Однако у него есть небольшое, но важное отличие. Ключевую роль в работе пепсинов играют три аминокислоты, входящие в состав так называемого "активного центра" этих ферментов: это два аспартата в позициях 215 и 32 и серин в позиции 35 (Asp215-Asp32-Ser35). У белка HAP вместо аспартата в 32-ой позиции стоит аминокислота гистидин, что характерно для другого класса протеолитических ферментов, а именно для сериновых протеаз. Это навело ученых на мысль, что данный белок, несмотря на очень высокое сходство с пепсиноподобными ферментами, в действительности может функционировать как сериновая протеаза. Косвенно на это указывало и его участие в завершающем этапе расщепления гемоглобина (как мы помним, у человека именно сериновые протеазы осуществляют последний э
тап переваривания белков).

Для проверки этой гипотезы ученые применили сложнейшие современные методы реконструкции трехмерной структуры белка. Надо сказать, что реальные свойства белка определяются не только последовательностью аминокислот в белковой молекуле, но и тем, в какую трехмерную структуру эта молекула "свернется" после того, как будет синтезирована клеткой. От этого зависит, в частности, как расположатся в пространстве друг относительно друга "ключевые" аминокислоты, составляющие активный центр белка. Реконструировать на основе аминокислотной последовательности трехмерную структуру белковой молекулы, а затем на основе этой реконструкции предсказать функцию и механизм действия фермента - задача крайне сложная. Это считают своего рода высшим пилотажем в молекулярной биологии, а квалифицированные специалисты в этой области - "структурщики" - чрезвычайно высоко ценятся во всем мире. К счастью, такие специалисты пока еще есть и в нашей стране.

Структурный анализ, проведенный исследователями, подтвердил их предположения. Удалось показать, что белок HAP с высокой вероятностью действительно функционирует как сериновая протеаза, хотя все важнейшие черты пространственной структуры у него такие же, как у типичных пепсиноподобных ферментов. Авторы отмечают, что на этом примере очень хорошо видна способность природы создавать разнообразные функции и каталитические механизмы на основе одних и тех же структурных блоков.

Полученный результат имеет важное значение для эволюционной биологии, поскольку он наглядно показывает, каким образом небольшие изменения (мутации) в первичной структуре белка могут приводить к появлению молекул с новыми функциями и механизмами действия.

Необходимо отметить, что подобные исследования, наряду с дальнейшим развитием методов структурно-функционального анализа белковых молекул, открывают перед человечеством замечательные перспективы и в плане чисто практическом. Вся совокупность данных молекулярной биологии свидетельствует о том, что белки обладают почти неограниченными возможностями в области химического синтеза и катализа (ферменты), идентификации различных веществ (рецепторные белки), производства ценных материалов (структурные белки) и всевозможных иных функций "нанотехнологического" характера (двигательные, транспортные, сортировочные белки и т.д.). Глубокое понимание связи между структурой и функцией белковых молекул позволит людям конструировать новые, не существующие в природе белки с широким спектром изначально заданных свойств. Хочется верить, что сегодня, когда Российское государство признало развитие нанотехнологий одной из приоритетных задач, квалифицированные отечественные биохимики - "структурщики"  не останутся невостребованными.

Источник: N. Andreeva, P. Bogdanovich, I. Kashparov, M. Popov, and M. Stengach. Is Histoaspartic Protease a Serine Protease With a Pepsin-Like Fold? // PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics 55:705-710 (2004).

*****************************************************
Популярное изложение - ВАРИАНТ В

(резюме)
Российские ученые продемонстрировали, что малейшее изменение структуры
белка может радикально менять его функции и механизм действия.
Из возбудителя малярии был выделен белок, сходный с пищеварительными
ферментами одного типа, но оказалось, что из-за незначительных
структурных отличий он функционирует как представитель совершенно
другого класса. Объяснить это неожиданное различие удалось только
с привлечением самых современных компьютерных методов структурного
и функционального анализа белков. Именно такие методы открывают перед
человечеством захватывающие перспективы в области развития "белковых
нанотехнологий".

(основной текст)
Важные для жизнедеятельности клетки свойства белков определяются не только последовательностью аминокислот в белковой молекуле, но и тем, в какую трехмерную структуру "свернется" эта молекула после того, как будет синтезирована. От этого зависит, в частности, как расположатся в пространстве
друг относительно друга "ключевые" аминокислоты, составляющие активный центр белка. Реконструировать трехмерную структуру белковой молекулы на основе заданной в генетическом коде аминокислотной последовательности, а затем на основе этой реконструкции предсказать функцию и механизм действия
фермента - задача крайне сложная. Это считают своего рода высшим пилотажем в молекулярной биологии, а квалифицированные специалисты в этой области - "структурщики" - чрезвычайно высоко ценятся во всем мире. К счастью, такие специалисты пока еще есть и в нашей стране.

Красивым примером их работы служит открытие, сделанное Михаилом Поповым и его коллегами из московских институтов Биоорганической химии имени М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова [http://www.ibch.ru/index.ru.shtml] и Молекулярной биологии имени В.А.Энгельгардта [http://www.eimb.ru/RUSSIAN/index_ru.html]. Предметом их исследования была работа пищеварительных ферментов у малярийного плазмодия - одноклеточного паразита, который проникает в красные кровяные клетки (эритроциты) человека и питается гемоглобином, вызывая тем самым малярию.

В переваривании белков даже у таких разных организмов как плазмодий и человек есть много общего. На первом этапе белковые молекулы "разрезаются" на крупные фрагменты пепсиноподобными ферментами, которые работают в кислой среде - у человека в желудке, а у одноклеточного плазмодия в окруженных мембраной пузырьках - пищеварительных вакуолях. Затем фрагменты белков подвергаются действию ряда других ферментов, а окончательную их деградацию (переваривание) уже в щелочной среде осуществляют у человека ферменты, называемые сериновыми протеазами, а у малярийного плазмодия - белок HAP (histoaspartic protease), который и привлек внимание исследователей.

Дело в том, что, функционируя на завершающем этапе переработки белков, он по своей первичной структуре - то есть, по закодированной в геноме последовательности аминокислот - очень похож на пепсиноподобные ферменты, работающие на первом этапе пищеварительного процесса. Надо сказать, что у
ферментов, работающих на разных этапах пищеварительного процесса, хотя они заняты, казалось бы, одним общим делом - расщеплением белков, каталитические центры устроены по-разному, и механизмы их действия сильно различаются на молекулярном уровне. Как же тогда получается, что у плазмодия на завершающем этапе пищеварения работает белок, почти не отличающийся от тех, что действуют в начале процесса?

Пытаясь разобраться в этом парадоксе, ученые обратили внимания на одно тонкое различие между белком HAP и пепсинами. Активный центр пепсинов образуют три аминокислоты (аспартат, серин и аспартат), находящиеся соответственно в позициях 32, 35 и 215, если отсчитывать от начала белковой молекулы. Когда белок складывается, формирую трехмерную структуру, эти аминокислоты оказываются рядом и определяют его биохимические функции. Однако у белка HAP в позиции 32 вместо аспартата стоит другая аминокислота - гистидин, что характерно как раз для сериновых протеаз. На этом основании была выдвинута гипотеза о том, что белок HAP, несмотря на очень высокое сходство с пепсиноподобными ферментами, в действительности может функционировать как сериновая протеаза.

Чтобы проверить это предположение ученые применили сложнейшие современные методы реконструкции трехмерной структуры белка, рассчитав ее на компьютере по известному генетическому коду. В результате удалось показать, что белок HAP с высокой вероятностью действительно функционирует как сериновая протеаза, хотя все важнейшие черты пространственной структуры у него такие же, как у типичных пепсиноподобных ферментов.

Авторы отмечают, что на этом примере очень хорошо видна способность природы создавать на основе одних и тех же структурных блоков разнообразные функции и каталитические механизмы. Полученный результат важен также для эволюционной биологии, поскольку наглядно показывает, как небольшие
изменения в первичной структуре белка (мутации) могут приводить к появлению молекул с новыми функциями и механизмами действия.

Подобные исследования, наряду с дальнейшим развитием методов структурно-функционального анализа белковых молекул, открывают перед человечеством замечательные перспективы и в плане чисто практическом. Вся совокупность данных молекулярной биологии говорит о том, что белки обладают почти
неограниченными возможностями в области химического синтеза и катализа (ферменты), идентификации различных веществ (рецепторные белки), производства ценных материалов (структурные белки) и всевозможных иных функций "нанотехнологического" характера (двигательные, транспортные,
сортировочные белки и т.д.). Глубокое понимание связи между структурой и функцией белковых молекул позволит людям конструировать новые, не существующие в природе белки с широким спектром изначально заданных свойств. Хочется верить, что сегодня, когда российское государство признало развитие нанотехнологий одной из приоритетных задач, квалифицированные отечественные биохимики - "структурщики" не останутся невостребованными.

plantago

Забавный "конкурс". Я, наверное, смог бы написать еще популярнее (не сомневаюсь, что А. Марков -- тоже). Вообще, популяризовать _настоящую науку_ (по крайней мере биологического толка, за другие ручаться не могу) можно всегда.
С уважением,
plantago

Gilgamesh

Голосовал за "В". ИМХО, популяризовать такие узкие исследования надо в том случае, если это не отнимет времени, сил и печатных (электронных) площадей у популяризации иследований "широких". Т.е. всё зависит от ресурсов и потребностей, которые определяют очерёдность выбора объектов популяризации.

Недавно у меня был спор с полутора физиками (половинка просто матерно троллиась) и одним без рассуждений примкнувшим химиком насчёт книги "нанотехнологии для всех"
http://myfolder.ru/1868987089
Дело в том, что других популярных книг на русском по данной проблематике нет, а эта книга написана непрофессионалом (журналисткой что ли? не в курсе). Профессионал же нашел 1 (адын) очень недостоверный прогноз с смешным примером ("свиные шарики") и пару "объяснений на пальцах", которые он принял за черти что и обещал найти ещё тучу. При этом специалисты воют, что грядущий нацпроект по нанотеху окажется простым распилом бабок, так как населени _в принципе_ не понимает, что такое нанотехнологии и под их видом можно впаривать любую чушь (например http://www.livejournal.com/users/gilgamesh-lugal/71792.html  ), но сами пока ничем на этом поприще не разродились. Я же считаю, что книги _хотя бы такого_ уровня смогут нормализовать ситуацию, подготовив публику для освоения "безупречной", но более сложной литературы. Хотя вот биоэнергетики много чего рожали, но помогло мало.  Что делать в такой ситуации - не знаю.
Начала Вселенной - атомы и пустота, все же остальное существует лишь в мнении (с) Демокрит

В конце будет наноассемблер

sss

Колебался между варинтом "В" и четвёртым вариантом, выбрал четвёртый. Популяризовать нужно, но и "Б", и "В", на мой взгляд - слишком длинные. Среднестатистический читатель, по-моему, просто  не дочитает до конца. Я, например, если бы не пожелание Маркова - не прочитал бы. Глянул бы мельком - "а, что-то там про протеазы... Не интересно". Впрочем, это только моё личное мнение.

А вообще, в любом случае - даже "неидеальная" популярная статья гораздо лучше, чем полное отсутствие такой статьи.

Питер

В   вопросе  не  достает  одной  маленькой  детали  -  для какого  издания  предназначена   статья ?  Просто  принципиально  разные варианты   будут в  случае "Вокруг  Света"  и "Химии и жизни". То есть   писать  в  любом  случае  надо   в  стиль   печатного  издания.
А  так  - вариант четыре,     надо  оба  популярных  варианта  сокращать.
А  оно  вам  надо  ?

Rashid Mirzadinov

Присоединяюсь к варианту В, однако хочу заметить что не все д.б.н. - ы, я даже не говорю о  к.б.н. -ах имеют достаточно широкую эрудицию чтобы понять направление исследования так, чтобы мог популяризировать. Д.б.н. - ы флористы, систематики,  таксономисты, морфоанатомы растений, ризологи, ресурсоведы, геоботаники, зоологи разных мастей, ихтиологи, гидробиологи, лесоводы, интродукционисты и др специальности многих биологических направлений могут абсолютно не понимать узкие научные результаты  молекулярной биологии и генетики.
Правда, если они не работают в ВУЗе и не вынуждены читать лекции.

Поэтому, любая популяризация науки полезна даже этим узким биологическим специальностям, не говоря уже о обывателях.

Ну а дар популяризации дан не всем. Многие  ученые хорошо работают в своей специальности, а просто и доступно рассказать о своих результатах не могут. Для этого существуют Перельманы, Еськовы, Марковы и др популяризаторы.

Basileus

Популяризировать при желании можно все, что угодно. Не помню кто уж там сказал летучую фразу про то, что плох тот физик, который не может на пальцах объяснить суть своей текущей работы простому школьнику.
Другое - дело зачем. Это вопрос мощности информационного потока и выбора, чем его заполнять. Второй вопрос имхо находится в компетенции самого популяризатора. Ему со своей колокольни виднее.
А с заметками, если честно, я не совсем понял, где принципиальная разница между вариантами Б и В. С моей точки зрения - примерно одинаково приемлемые тексты. Но - приемлемые для меня, то есть для человека, который еще помнит зачем нужны протеазы, в чем измеряется кислотность и вообще при чем она тут, и у кого не вызывают мгновенного отторжения использование названий аминокислот в тексте. Далекий от биологии обыватель может это все и не проглотить...