Ранняя жизнь и её возникновение.

[Питер]

Василий  Николаевич,     возьмите  на    остров  Ленинджера  и  прочитайте  про  пептидную  связь.   И  пептиды   вообще.

[Шаройко Лилия]

И еще нужна такая мелочь, как Человек, закладывающий в машину свое "предвидение", дабы "масса времени" не превратилась в бесконечность ограниченности черной дыры.

я в другой теме отвечу, но вечером, пока не знаю в какой именно, есть выбор нескольких вариантов

[василий андреевич]

это зависит от температуры и других условий (при достатчно высокой может и полностью распасться). А может и почти на строго опрелелённые (в зависимости от условий и состава).

Что в Вашем представлении такое "потребители целочисленночастотных распадов пептидов"? Другие распавшиеся пептиды или ещё что-то?

Не только может, но и распадется в обязательном порядке, как любая система, предоставленная самой себе. Это всеобщий "второй" принцип. И белок распадется в клетке, но до распада будет изменять свою свою структуру, находясь "в разных условиях" на метаболическом токе от условного клеточного ресурса к приемнику отходов. Это и есть суть динамического равновесия (гомеостаза) - быть своеобразным барьером на потоке так, что бы на ундуляции условий отвечать перескоком в состояния наиболее близкие равновесным. И белок сам найдет свое место, допустим, в мембране ориентируясь исключительно на средовые сигналы. А если не найдет "свое место", то пренепременно распадется на "запчасти".
  Белок "выживает" потому, что совершает полезную работу, принимая на себя часть энергии потока, преобразует ее и выдает уже частично обесцененную энергию в той форме, которая необходима клетке. Полезная же работа - это для себя любимой, именно она противостоит второму принципу.

  У нас не только не белки, но пока даже не полипептиды и пептиды, а радикалы с теми активными окончаниями, которые могут объединить несколько радикалов в пептидную связь. Теоретическое удобство такой связи в простоте ее организации за счет отторжения молекулы воды. Протон и гидроксил легко соединяются в воду, потому что вода  находится на нижнем энергетическом уровне по сравнению с уровнем исходных продуктов, обратная диссоциация связана уже с принятием энергетической порции. Нет рядом воды, нечему диссоциировать, следовательно пептидная связь, состоявшись, будет в относительной безопасности, защищенная "невысоким барьером активации" от вероятных температурных колебаний.
  Без такого экскурса невозможно понять, почему при изменении условий могут образовываться, как Вы выразились "строго определенные" пептиды.

  У нас модельная смесь пептидов, находящаяся в состоянии гель, а вода присутствует в закрытых друг от друга порах. Будет много воды, гель превратиться в золь, с которым нам не разобраться, это много сложнее.
  Задача: понять почему в геле при участии ограниченного количества воды медленно, но сердито идут процессы перераспределения аминов от пептидов к полипептидам. Полипептид таким образом нарекается потребителем, а пептид производителем. Как понимаете, деление на моно- и поли- весьма условно.
  Чем крупнее поли-, тем тем меньше площадь контакта пептидных связей с водой, которая в обязательном порядке содержит процентик диссоциатов аж-оаж, как потенциальных убийц нашей дорогой связи. Вода же такая сволочь, что гидрофильна именно к окончанием С-ОН, а к радикалам С-Н гидрофобна. Следовательно, "мало воды" - это необходимое условие.
  Теперь тупо считаем. В моно- и в поли- в единицу времени рвется, допустим, пятьдесят процентов пептидных связей. Это означает что поли- сохраняет большее количество связей, чем моно-. В стабильных условиях можно бы ожидать, что связи и там, и там восстановятся (репарируются). Но пусть один процент из разорванных не репарируется. Получаем, что на моно- придется большее количество нерапарированных связей. Следовательно, моно- будут рападаться быстрее, чем поли-, и, таким образом, становиться производителями аминов, для вполне вероятного синтеза поли-.
  Но таковая вероятность крайне низка, ввиду того, что амин, отколовшийся от одного моно- соединится с другим моно-, а не с поли-, которые в геле редки. Именно поэтому приходится включать резонансные эффекты в абстрактном круговороте аминов. Круговорот именно абстрактен, ибо не существует в цельно-образном виде, а состоит из турбулентных фрагментов.
  Если частоты нарушения-репарации не согласованы между собой, то гель будет пребывать в состоянии трансформации многочисленных моно-. Но частоты резонируют согласно квантовой модели "черного тела" - средние частоты группируются, "вытесняя" короткие и длинные на периферию. "Черная" модель хороша, но недостаточна, ибо не дает кардинального прорыва к канализации в поли-.
  На практике работает модель "серого или цветного" тела, когда частоты группируются в отдельные пики по длинам волн. Посмотрите, например, спектр Солнца, что бы убедиться.
  К сожалению ни мы, ни кто(?) другой не сможем составить уравнение Шредингера, потому поступаем упрощенно. Изолированная система из неизвестных наборов поли- и моно- согласуется так, что в абстрактном круговороте аминов "само"организуется фрактал концентраций. Но фрактальный круговорот сложен, потому достаточно понимать его упрощенную форму: пики концентраций уложатся друг в друга как цельночисленные отношения - это закон, выполняющийся и на уровне электронной орбитали, и на уровне торговых организаций.
  Если бы я разговаривал с Эволом (Дарвинистом), то, думаю, было бы достаточно одной реплики для понимания о чем речь.
  Но для Вас, Алексей, я стараюсь столь подробно, что как "тот анекдотошный профессор" стал понимать и сам 
  Если производитель выводит в абстрактный круговорот амины с несогласованными частотами, то эти амины не находят свои места ни в моно-, ни в поли-, потому что каждому "конкретному" амину, нашедшему свое место, будет соответствовать амин покинувший свое. Согласованность поставщиков означает, что в круговороте появятся пики концентраций, совпадающие с пиками потребности наиболее крупных поли-. В торговле это называется монополизмом крупных фирм, разоряющих мелкие предприятия.

  ПП. Я более чем уверен, Алексей, что совершил для Вас очередной акт демагогии. Потому буду считать, что произнес это для себя.

[василий андреевич]

возьмите  на    остров  Ленинджера  и  прочитайте  про  пептидную  связь.   И  пептиды   вообще.

Ну вот, профессор... А удочки побоку?
  Я ж ранее уже сказал, что химию нибельмеса, но физику кое-как приспособлю.

[Alexeyy]

это зависит от температуры и других условий (при достаточно высокой может и полностью распасться). А может и почти на строго определенные (в зависимости от условий и состава).

Что в Вашем представлении такое "потребители целочисленночастотных распадов пептидов"? Другие распавшиеся пептиды или ещё что-то?

Не только может, но и распадется в обязательном порядке, как любая система, предоставленная самой себе.

У меня, иногда, складывается впечатление, что Вы - невменяем (а, иногда, мне кажется, что такое - после инсульта): простой, конкретный вопрос задал ("Другие распавшиеся пептиды или ещё что-то?") и вы понаписали несколько "килограммов" в ответ, но опять почти ничего по этому вопросу (непременно до Шредингера дошли; у меня складывается впечатление, что это какая-то идея фикс; прям "везде" об этом).
   У Вас с головой всё в порядке или это у Вас просто такой (наверно, редкий) эмоциональный, гипергуманитарный психотип не способный сосредотачиваться?

П.С.:  я, наверно, всё же прекращу с Вами общаться... мне это невыносимо ...

[Питер]

возьмите  на    остров  Ленинджера  и  прочитайте  про  пептидную  связь.   И  пептиды   вообще.

Ну вот, профессор... А удочки побоку?
  Я ж ранее уже сказал, что химию нибельмеса, но физику кое-как приспособлю.

Не   надо  физику   приспосабливать.  Надо  химию  учить.

[Шаройко Лилия]

Давайте начнем прямо здесь и сейчас, заодно выясним кто из нас больший псих, а кто просто биофизику галопом по европам проскакал. Как говорила у нас в школе преподаватель по химии (заслуженный учитель РСФСР, весьма неординарная пожилая леди) - "плохо не знать, а потом еще и забыть".

Ну и чтобы отделить формулы от удочек, тоже думаю на природе лучше заниматься природой, особенно если условия капитально дикие, в смысле настоящего дальнего леса, там ЦНС должна быть свободна от постороннего шума, противоположное может быть опасно.

Думаю начнем с классификации пептидов и со свойств пептидной связи, белки это нестойкие образования в организме, возможно Василий Андреевич говоря о пептидах имеет ввиду белковые молекулы, все таки речь в последние дни в нескольких ветках в этой же компании идет о разных этапах первичной жизни, в том числе и том когда уже происходит формирование более длинных молекул.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептиды

Пептиды, последовательность которых короче примерно 10—20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопепти́дами (от др.-греч. ὀλίγος «малочисленный»); при большей длине последовательности они называются полипепти́дами (от греч. πολυ- «много»); полипептиды могут иметь в молекуле неаминокислотные фрагменты, например углеводные остатки. Белка́ми обычно называют полипептиды, содержащие, примерно, от 50 аминокислотных остатков[2] с молекулярной массой более 5000[3], 6000[4] или 10000[5][6] дальтон.

Дальше наверное нужно вспомнить как создается и разрушается пептидная связь и уровень ее устойчивости в зависимости от длины молекулы и вторичных и третичных структур в макромолекулах

Вначале просто связь вне контекста разных молекул

https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная_связь

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

свойства связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:


Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:


Это обусловливает следующие свойства:

4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
В случае полипептида вращение возможно вокруг связи около азота (N-C, угол вращения обозначен как ψ) или между углеродами каждого пептидного звена (C-C, угол вращения обозначен как φ), но невозможно в месте соединения звеньев из-за их частично двойного характера связи.

Думаю это уже вполне близко к физике, распределение заряда обуславливает уровень стойкости соединения. Это я так думаю, Питер , да и Алексей возможно, вполне могут мне тут и дальше надавать по шее за безграмотность, но я все равно продолжу

Эти свойства пептидной связи обеспечиваются так называемой sp2-гибридизацией электронов N и С' атомов,отсутствием вращения вокруг C´-N связи

Давайте более подробно остановимся на тонкой (электронной) структуре пептидной связи.

Электронные формулы C, N и O:

Углерод, азот и кислород относятся ко 2-му периоду, т. е. имеют два энергетических уровня. На втором (внешнем) энергетическом уровне локализованы два энергетических подуровня: s и p.Электронные формулы этих элементов имеют следующий вид:

Углерод C 1s2 2s2 2p2

Азот N 1s2 2s2 2p3

Кислород O 1s2 2s2 2p4



sp2-гибридизация преобразует одну сферическую s- и две вытянутые p-орбиты электронов атома в три sp2-орбиты. Эти три орбиты вовлекают атом в три ковалентные связи, лежащие в одной плоскости.

Вовлеченные в sp2-гибридизацию электроны ковалентно связанных C' и N атомов создают "делокализованное" электронное облако, охватывающее оба эти атома, и распространяющиеся также — через связь С-О — на атом О (именно поэтому связи C'=N и C=O рисуются как равноправные "полуторные").

Конформация полипептидов
Углы φ и ψ могут принимать различные значения, и число возможных пространственных конфигураций для полипептидной цепи может быть бесконечно большим. Однако в реальных условиях ряд конфигураций не реализуется из-за пространственных затруднений.

В пределах стерически дозволенных углов φ и ψ наиболее вероятна такая конфигурация пептидной цепи, при которой потенциальная энергия системы минимальна. Выигрыш потенциальной энергии происходит в результате целого ряда взаимодействий между атомами и атомными группами внутри полипептидной цепи (нековалентные взаимодействия, дипольные взаимодействия, торсионный потенциал).

Существует некоторое минимальное расстояние между центрами атомов, при котором их дальнейшее сближение невозможно. Эти расстояния, оценены в основном по данным кристаллографии

   

 Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей.

Тем не менее белки ферменты в организме живут обычно доли секунды, а некоторые рекордсмены в лекциях Максимова по биофизике насколько помню(но зуб не отдам) могут переживать создание и распадение до 4 тыс раз в минуту.

В общем моя картина мира такова, что с увеличением длины молекулы от самых простейших пептидов уровень устойчивости молекулы к распадению при равных внешних условиях среды в которой они находятся  уменьшается.

Но при достижении длины, когда возможны вторичные структуры устойчивость выходит на новый виток спирали во всех смыслах и сворачивание устойчивость увеличивает.
Но не тотально., специфической литературы не нашла, может Питер все же скажет нечто конкретное и коротко как он умеет.

В общем исходя из вышеизложенного я ничего безумного в ответе Василия Андреевича не вижу . Он вероятно конкретных молекул после распада пептидов назвать как и я просто не может, не знает их.

Но в целом процесс представляет вероятно как постоянное образование и разрушение и следующие новые соединения молекул. Точнее я так представляю и думаю, что возможно он тоже.

Фрагменты молекул после процесса такого расщепления могут быть притянуты с образованием новых связей другими молекулами. Эти другие и есть "потребители целочисленночастотных распадов пептидов"
целочисленночастотных вероятно в смысле часто распадающихся из целого на части

Может это он загнул конечно с метафорами круче Маяковского, но не настолько чтобы так реагировать.

Что-то никто психом не обзывает автора статьи на элементах, который обвинил бедняжку Gemmatimonas phototrophica в воровстве генома:

https://paleoforum.ru/index.php?msg=260769

[Alexeyy]

Да тут, думаю, дело (смысл) не столько в конкретных химических свойствах, сколько в некой принципиальной идее (которая могла бы реализоваться не только на пептидах) ...

П.С.: Психи тоже бывают гениальными и могут говорить/думать очень правильныые вещи до которых "простые смертные" допереть не могут из-за стандартности мышления Одна из проблем - в их неадеквате в общении.

[Питер]

Тем не менее белки ферменты в организме живут обычно доли секунды, а некоторые рекордсмены в лекциях Максимова по биофизике насколько помню(но зуб не отдам) могут переживать создание и распадение до 4 тыс раз в минуту.   

Вы   это,  поосторожнее  с   зубами.  Их все-таки   всего  32 ...  Как   было сказано в   классике  - "Имя,  сестра"
4  тысячи актов  катализа  -  да,  но   это  не  распад  белка (обычно),  это  смена   его  конформации ...

Пептиды  и  белки   вне   организма  в  основном весьма  стабильны.   Срок    хранения пептида  Семакс (официальная  фармакопейная  информация)  -  год в  водном  растворе  при  +4С. Раствор   бычьего  сывороточного   альбумина      спокойно  простоит в  холодильнике   год.  Да,    будут  признаки  распада  если  загнать  на   форез.  Но  основная   масса  белка  никуда  не  денется.

Белки  весьма  стабильны   и  in  vivo.  Классика  -  гемоглобин,   месяц  в   зрелых  эритроцитах    кислород  таскает. И  не  надо   организму  не  стабильных  белков   -    слишком    энергетически  дорого   синтезировать  белки  и  сразу  их  разваливать.

Алексей.  принципиальная    идея   вечного  двигателя   упирается  в  физические  законы. Так  и  тут  есть  стенка.  Химическая  в  виде  природы  пептидной   связи.   

[Шаройко Лилия]

Вы   это,  поосторожнее  с   зубами.  Их все-таки   всего  32 ...  Как   было сказано в   классике  - "Имя,  сестра"
4  тысячи актов  катализа  -  да,  но   это  не  распад  белка (обычно),  это  смена   его  конформации ...

Пептиды  и  белки   вне   организма  в  основном весьма  стабильны.   Срок    хранения пептида  Семакс (официальная  фармакопейная  информация)  -  год в  водном  растворе  при  +4С. Раствор   бычьего  сывороточного   альбумина      спокойно  простоит в  холодильнике   год.  Да,    будут  признаки  распада  если  загнать  на   форез.  Но  основная   масса  белка  никуда  не  денется.

Белки  весьма  стабильны   и  in  vivo.  Классика  -  гемоглобин,   месяц  в   зрелых  эритроцитах    кислород  таскает. И  не  надо   организму  не  стабильных  белков   -    слишком    энергетически  дорого   синтезировать  белки  и  сразу  их  разваливать.

Имя в лекциях Максимова или не приводилось или я не помню
Но главное, как говорят в Южном парке - сегодня мы многое поняли. Рассыпчатость белков по любому поводу большая иллюзия, возможно была моя лично.
Хорошо что мы это выяснили. Дальше я думаю идти в сторону выяснения какие именно вещи уже известны в отношении создания и расщепления белков и какие задачи сейчас ставят перед собой ученые чтобы понять как именно эти белки были созданы в стихийном порыве соединения в первые времена появления жизни.

Увеличение нестабильности с возрастанием цепи до уровня длины когда возможно сворачивание считаю возражений не вызвало. Или никто не заметил.
У мужа спросила как с точки зрения химии и физики могут выглядеть причины, он говорит, что простым примером может быть веревка к которой привязаны кирпичи. Если начать вращать маленькую веревку, например около 2 метров, то она вряд ли порвется а если представить, что вращение происходит на высокой узкой башне и длинна этой веревки например метров 200, и кирпичей соответственно в сто раз больше, то вероятность что она порвется значительно увеличивается. На мой вопрос кто ее вращает в случае белков он ответил, что здесь работает потенциальная энергия электронов.
Этот момент я пока вообще не понимаю. Василий Андреевич вероятно уже занялся сборами и концентрируется на том чтобы не забыть что-то важное для выживальщиков в далеких лесах. Если это так то думаю это правильно, лес не Алексей, он не обзываться будет, а просто убьет за такие ошибки.

В нашем случае в отношении первого роста белков должно было происходить нечто похожее. Есть условия создания и есть условия расщепления. Пока порывшись в сети в направлении того и другого вижу следующее. Синтез белков в искусственной среде опирается на смолы


Синтез пептидов

Пептиды химически синтезируются в результате реакции конденсации карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. Стратегии защиты групп обычно необходимы для предотвращения нежелательных побочных реакций с различными боковыми цепями аминокислот.[1] Химический синтез пептидов чаще всего начинается с карбоксильного конца пептида (С-конца) и продолжается к аминоконцу (N-концу).[2] Биосинтез белка (длинных пептидов) в живых организмах происходит в противоположном направлении.

Химический синтез пептидов может быть осуществлен с использованием классических методов растворной фазы, хотя в большинстве исследовательских и опытно-конструкторских работ они были заменены твердофазными методами (см. Ниже).[3] Синтез в растворной фазе сохраняет свою полезность при крупномасштабном производстве пептидов для промышленных целей

Метод получения синтетических пептидов в лаборатории известен как твердофазный пептидный синтез (SPPS).[2] Впервые предложенный Робертом Брюсом Меррифилдом, [4] [5] SPPS позволяет быстро собирать пептидную цепь путем последовательных реакций производных аминокислот на нерастворимом пористом носителе.

Твердая основа состоит из маленьких шариков полимерной смолы, функционализированных реакционноспособными группами (такими как аминные или гидроксильные группы), которые соединяются с зарождающейся пептидной цепью.[2] Поскольку пептид остается ковалентно присоединенным к носителю на протяжении всего синтеза, избыток реагентов и побочных продуктов может быть удален путем промывки и фильтрации. Этот подход позволяет обойти сравнительно трудоемкое выделение пептида продукта из раствора после каждой стадии реакции, что потребовалось бы при использовании обычного синтеза в фазе раствора.

Каждая аминокислота, которая должна быть присоединена к N-концу пептидной цепи, должна быть защищена на своем N-конце и боковой цепи с помощью соответствующих защитных групп, таких как Boc (кислотно-лабильные) или Fmoc (щелочно-лабильные), в зависимости от боковой цепи и используемой стратегии защиты (см. Ниже).[1]

Общая процедура SPPS представляет собой один из повторяющихся циклов альтернативных реакций снятия защиты с N-конца и сопряжения. Смолу можно промывать между каждым этапом.[2] Сначала аминокислота соединяется со смолой. Впоследствии амин снимается с защиты, а затем соединяется со свободной кислотой второй аминокислоты. Этот цикл повторяется до тех пор, пока не будет синтезирована желаемая последовательность.

Мне если честно пока не ясно, как и главное от чего защищается пептид. Может Питер имел ввиду стабильность белков созданных такими профессионалами синтеза как живая клетка. Вроде бы все перечисленное к таким относится

Возникает вопрос, а что у нас творится в лужах, про которые любят говорить, что они кишат бактериями? Есть вообще в растворах с одноклеточными свободно плавающие белки, в основном важны те, которые не этими одноклеточными созданы?
Или при низкой концентрации молекул в воде они все таки подвержены  какому то виду расщепления. Сейчас конечно сложно найти свободное от бактерий место на планете, чтобы понять возникают ли белки самопроизвольно в настоящее время.

Что отличает, точнее может отличать самосборный белок от созданного клеткой.
В чем вообще проблема создания самосборки? Для соединения нужно разорвать связи в отдельных молекулах, преодолеть энергию связи кислород-водород в первой молекуле и энергию связи водород-азот во второй.

Если используется в искусственном синтезе смола, могла ли тогда работать похожая конструкция?

Понятно, что смол не было, точнее я не знаю во первых какие смолы используются и во вторых какие вообще бывают:

Смола́ — собирательное название аморфных веществ, относительно твёрдых при нормальных условиях и размягчающихся или теряющих форму при нагревании. Среди них как сложные по химическому составу органические вещества, например, природные смолы — вещества, выделяемые растениями при нормальном физиологическом обмене, — так и химически относительно простые соединения.

Из природных минеральных смол вижу только асфальт есть, но и тот

https://ru.wikipedia.org/wiki/Асфальт

Образуется из тяжёлых фракций нефти или их остатков в результате испарения её лёгких составляющих и окисления под влиянием гипергенеза. Встречается в виде пластовых жильных залежей, а также пропитанных проницаемых пластов (т. н. закирований) и озёр в зонах естественного выхода нефти на земную поверхность (содержание в породах от 2 до 20 %).

Есть шаткая надежда на абиотическую нефть:

Абиогенное (неорганическое) происхождение нефти — теория первичности залежей нефти, которая берет начало с работ Д. И. Менделеева (Россия) и П. Бертло (Франция), а затем развивалась в работах С. Иванова и К. Иванова, Ю. Н. Фёдорова, Л. А. Петрова, В. Б. Порфирьева (СССР), A. M. Cruse, J. S. Seewald (США) и других. Гипотеза неорганического происхождения нефти базируется на том, что углеводороды образуются в мантийных очагах вследствие неорганического синтеза на сверхбольших глубинах в условиях колоссальных давлений и высоких температур из неорганического углерода и водорода[10].

Абиогенные гипотезы нефтеобразования стали популярны в Советском Союзе в середине XX века[11][12]. Однако считалось, что неорганическая теория не позволяет сделать эффективные прогнозы для открытия новых нефтяных месторождений[13].

Факты, полученные на практике в XXI веке, свидетельствуют в пользу представлений о глубинном происхождении нефти. Формирующая нефть система «водород-углерод» метастабильна. При низких давлениях все тяжёлые углеводороды нестабильны по отношению к метану и стехиометрическому количеству водорода. Метан не полимеризуется в тяжёлые углеводороды при низких давлениях и любых температурах. Однако увеличение температуры при низких давлениях увеличило бы скорость разложения тяжёлых углеводородных молекул. Поскольку химические потенциалы всех биотических молекул уступают химическому потенциалу метана, то такие углеводороды не могут самообразоваться из любых биотических молекул. Для синтеза углеводородных систем, сходных по составу с природными, необходима температура 700–1800 К и давление 15–80 кбар — такие, какие имеются в верхней мантии Земли на глубинах 50–240 км. Через глубинные разломы образовавшиеся в мантии углеводороды проникают в земную кору, где и образуют нефтегазовые месторождения. Это происходит преимущественно на окраинных и внутренних рифтах океанических и континентальных литосферных плит и в других зонах глубинных разломов фундамента осадочных бассейнов[10].

В общем это новая глючная картина возникновения первых белков, возможно сразу ее вынесут вперед ногами собеседники, еси вообще не поленятся в это вникать.

Может уже есть подробные описания гипотез возникновения белков? Пока нашла одну 2017, все таки давно

https://www.nkj.ru/news/32148/

Земные белки возникли просто

Зарождение жизни на Земле обычно ассоциируется с какими-то необычайными катаклизмами. Дело в том, что биологические молекулы устроены сложно, а химические соединения в «дожизненные» времена были довольно простыми. В лабораторных условиях «слепить» биологические молекулы из простых компонентов – задача не из легких, и долгое время считалось, что подобные реакции требовали огромного количества энергии и могли протекать лишь в исключительных условиях – с помощью сильного УФ-излучения, на фоне сверкающих молний и пылающих вулканов.
Но кто сказал, что сложные биологические молекулы на самом деле образовались за один прием? Вероятно, на деле все происходило в несколько этапов и с множеством промежуточных веществ, которые, в свою очередь, помогали процессу «жизнестроительства» продвигаться дальше, вплоть до появления биомолекулы. Такой точки зрения придерживаются исследователи из Технологического института Джорджии, предложившие сценарий возникновения первых белков на нашей планете.
По мнению Джея Форсайта (Jay Forsythe) и его коллег, все началось с депсипептидов – белковоподобных молекул, содержащих в своём составе, кроме аминокислот, ещё и гидроксикислоты. Так называют структурные аналоги аминокислот, которые часто находят на метеоритах и в которых не было недостатка ни тогда, ни сейчас. (Например, к гидроксикислотам относят лимонную, молочную и яблочную кислоты.) Гидроксикислоты гораздо легче связываются с аминокислотами, чем аминокислоты – между собой. С другой стороны, их связи с аминокислотами очень легко разрушаются водой, тогда как связи аминокислот друг с другом в водных растворах очень устойчивы.
Если представить, что депсипептиды то «высыхают», то опять попадают в воду, гидроксикислоты из них будут вымываться, а в освобождающиеся места будут встраиваться аминокислоты с «водостойкими» связями, и через какое-то время депсипептиды будут состоять уже только из одних аминокислот. Стоит подчеркнуть, что сами по себе, без посредничества гидроксикислот, аминокислоты при обычных условиях соединяться не стали бы, особенно в такие большие структуры.
Это не просто отвлеченная гипотеза – превращение депсипептидов в белки исследователи наблюдали в лабораторном эксперименте. Более того, оказалось, что таким способом можно получить молекулы самого разного строения, а где есть разнообразие, там есть и эволюционный отбор. В естественных условиях такая реакция могла происходить где-нибудь в прибрежной зоне мелких, насыщенных органическими веществами водоемов, на камнях, куда депсипептиды приносило волнами и где они высыхали на солнце, а затем с брызгами и дождем снова «сползали» обратно – и так много раз подряд. Полностью результаты исследований опубликованы в Proceedings of the National Academy of Sciences.

Дествительно ли сейчас проблема возникновения белков считается решенной? Или эта гипотеза уже давно отвергнута по каким то причинам. Опять хочу напомнить, что чередование высыхание и намочение типичная картина в микропорах горных пород. То есть камни и открытое пространстве - это не обязательно...наверное.
И здесь как раз работает идея калейдоскопа про которую я писала в одной из тем, смена вероятности возникновения когда стекла под воздействием внешних сил меняют положение(условия среды меняются) сталкиваются разные компоненты близко и они могут взаимодействовать , потом условия меняются и сталкиваются другие стекла, образуя новый узор. В этом случае вероятность одной формулой конечно рассчитывать невозможно, у каждого такого шага она своя и в благоприятных условиях возрастает кратно. Это не случайное событие.

Еще статья

Как возникла жизнь на Земле: раскрыт секрет появления белков в мире РНК
Андрей Жуков  4
16.05.2022

Ранее мы рассказывали, что у истоков возникновения жизни на Земле существовал так называемый мир РНК. Ученые предполагают, что составляющие РНК могли быть занесены на нашу планету с метеоритами. Напомним, что рибонуклеиновые кислоты способны хранить информацию и копировать ее, то есть они могут самовоспроизводиться. При этом в процессе копирования возможны мутации, которые могут быть как вредными, так и полезными. Причем в отличие от ДНК, РНК может самовоспроизводиться самостоятельно, без помощи белков-ферментов. Но остается открытым вопрос, как возникли белки? Ведь информация о белках закодирована в ДНК, но в мире РНК дезоксирибонуклеиновой кислоты еще не было. Ответ на этот вопрос дали сотрудники Мюнхенского университета....

...Теперь же, в новом исследовании, опубликованном в издании Nature, ученые показали как модифицированные РНК способны сами по себе создавать небольшие белки из аминокислот. Для этого авторы работы синтезировали РНК с модифицированными буквами и поместили в раствор с аминокислотами.

Созданные искусственно РНК получились небольшими и парными. Что это означает? Некоторые генетические буквы способны соединяться друг с другом водородными связями. К примеру, аденин может соединиться с тимином либо урацилом. Гуанин может быть соединен с цитозином. Такие пары называют комплементарными друг другу.

В результате две нуклеиновые кислоты либо даже два участка одной РНК могут соединиться друг с другом, если этому способствует последовательность букв. Такие РНК принято называть комплиментарными друг другу.

В своей работе ученые использовали одну РНК с модифицированной буквой А на конце, а вторую — с модифицированной буквой У. Когда две РНК соединялись, буквы А и У оказались рядом друг с другом. При этом аминокислота перешла с буквы-донора А на букву-акцептор У.

ну и тд, это вариант что первые белки все таки возникли не сами,  Никитин или Марков насколько помню в тех пяти роликах озвучивали мнение научного сообщества что этот вопрос(могли ли белки возникать вообще параллельно рибозимам и самостоятельно) пока открыт.

[Alexeyy]

Тем не менее белки ферменты в организме живут обычно доли секунды, а некоторые рекордсмены в лекциях Максимова по биофизике насколько помню(но зуб не отдам) могут переживать создание и распадение до 4 тыс раз в минуту.   

Вы   это,  поосторожнее  с   зубами.  Их все-таки   всего  32 ...  Как   было сказано в   классике  - "Имя,  сестра"
4  тысячи актов  катализа  -  да,  но   это  не  распад  белка (обычно),  это  смена   его  конформации ...

Пептиды  и  белки   вне   организма  в  основном весьма  стабильны.   Срок    хранения пептида  Семакс (официальная  фармакопейная  информация)  -  год в  водном  растворе  при  +4С. Раствор   бычьего  сывороточного   альбумина      спокойно  простоит в  холодильнике   год.  Да,    будут  признаки  распада  если  загнать  на   форез.  Но  основная   масса  белка  никуда  не  денется.

Белки  весьма  стабильны   и  in  vivo.  Классика  -  гемоглобин,   месяц  в   зрелых  эритроцитах    кислород  таскает. И  не  надо   организму  не  стабильных  белков   -    слишком    энергетически  дорого   синтезировать  белки  и  сразу  их  разваливать.

Алексей.  принципиальная    идея   вечного  двигателя   упирается  в  физические  законы. Так  и  тут  есть  стенка.  Химическая  в  виде  природы  пептидной   связи.     

А мне то что это говорите? Это у Василия Андреевича была какая-то универсальная идея, навеянная геологией ...

[Alexeyy]

Возникает вопрос, а что у нас творится в лужах, про которые любят говорить, что они кишат бактериями?

Подозреваю, что здесь могут быть сюрпризы: вспоминаю, что, недавно (благодаря метагеномному анализу) обнаружили переходные формы от прокариот к эукариотам, но самих эти клеток в "глаза не видели". Поэтому, подумал, что "лужи" преподнесут ещё не мало сюрпризов.

Дествительно ли сейчас проблема возникновения белков считается решенной?

Да. Только правильнее сказать пептидов.

[АrefievPV]

При реконструкции эволюционного пути мы часто сталкивается с проблемой «перехода пропасти за несколько шагов» – то есть, для того, чтобы преодолеть «пропасть» приходится допустить, что сразу несколько маловероятных событий («шагов») произошло одновременно. Если события уже и сами по себе маловероятны, то их одновременное наступление – это очень-очень невероятное событие.
 
Мало того, чем шире «пропасть», тем длиннее последовательность маловероятных событий («шагов»), и тем самым, ещё невероятнее наступление их одновременно.
 
Исходя из вышесказанного, у людей складывается впечатление, что «мелкими шажками» (которые достаточно вероятны) эволюционный путь не проходим – при реконструкции эволюционного пути всё время возникают «пропасти», не преодолеваемые, не только за несколько «малых шажков» (которые достаточно вероятны), но и за несколько «шагов» (которые уже маловероятны).
 
Это впечатление обманчиво, поскольку реконструкция эволюционного пути некорректна изначально (сам подход к реконструкции некорректен – эдакий прямолинейный конструкторский подход) – многие промежуточные формы (и, соответственно, этапы эволюционного пути) мы просто не видим (их следов не осталось в «эволюционной летописи»).
 
Причём, эти следы отсутствуют зачастую по банальным причинам – там были неадаптированные формы, которые не успели распространиться (и, соответственно, оставить следы в существенном количестве), но успели дать кучу адаптированных вариантов (часть из которых, смогла оставить следы в существенном количестве). Вот следы последних («часть из которых») мы и обнаруживаем в «эволюционной летописи».
 
Тогда возникает вполне ожидаемый вопрос – а что собой могли представлять эти самые неуловимые промежуточные формы и, самое главное – как они смогли возникнуть? Ведь, если разобраться, мы на такие промежуточные формы возлагаем функцию/роль «моста через пропасть».
 
Как уже неоднократно говорил (народ почему-то не обратил на это внимание) – функциональная сложность системы (а ведь именно такая нас интересует в первую очередь) возникает вследствие упрощения «тупой» сложности системы. Упрощение (как и распад, деградация и пр.) – всегда более вероятно, чем конструктивное/функциональное усложнение.
 
И упрощение происходит при постоянном влиянии действующих факторов среды, которые в совокупности и формируют данную функциональность. Таковое упрощение уже следует называть не просто упрощением (типа, деградацией), а оптимизацией.
 
Тогда, можно предположить, что неуловимые промежуточные неадаптированные формы – это и есть, результат наращивания «тупой» сложности. Опять-таки, тогда становится понятным, почему они следов не оставили – они совсем плохо адаптированы (по сути, они не специализированы ни к какой из тогдашних экологических ниш) и оставили мало своих более-менее точных реплик (не смогли распространиться в силу своей неприспособленности и проигрыша в конкуренции с приспособленными вариантами), но зато оставили много неточных реплик, давших начало специализированным вариантам. Я даже думаю, что они проиграли конкуренцию (эволюционную гонку) своим потомкам (специализированным вариантам), чуть ли не со старта.
 
То есть, «мостами через пропасть» являются такие вот неспециализированные (неоптимизированные) промежуточные формы, которые по эволюционным меркам существуют очень короткое время (и не успевают оставить следов), почти мгновенно вытесняясь своими потомками (формами, которые уже успели хоть немного оптимизироваться и стать более адаптивными к среде обитания).
 
Остаётся вторая часть вопроса – а как (каким образом, в результате чего) они возникли? Ответ прост – в результате «слипания» (в широком смысле этого слова).
 
Например, удвоение хромосом – это «слипание» (наборы хромосом не разошлись по разным сторонам (и в итоге оказались в разных «отсеках»), а «слиплись» (и в итоге оказались в одном «отсеке»). То есть, итоговая «тупая» сложность системы увеличилась, но новая функциональная сложность такой системы сформируется в ходе дальнейшей эволюции (в процессе коэволюции). А после длительной оптимизации итоговую форму вообще невозможно достоверно реконструировать – в результате оптимизации множество первоначальных элементов были системой утеряны, а оставшиеся сформировали совсем другие связи (напрямую, без посредников) между собой.
 
Или, архея захватила бактерию, но не съела её, а включила в себя и стала существовать с ней совместно – это тоже «слипание». Далее, опять-таки, длительная коэволюция, утеря лишних (не работающих, бесполезных) элементов, и, как результат длительной оптимизации, возникновение новой конструктивной/функциональной сложности – эукариоты.
 
Даже внедрение вирусной ДНК в геном – это тоже крохотный акт «слипания».
 
Мало того, любой паразитизм может в итоге привести к полноценному «слипанию» и возникновению новой конструктивной/функциональной сложности.
 
Для всех таких случаев, по происшествие многих миллионов лет (тем более, миллиардов лет), бывает очень трудно реконструировать эволюционный путь (а до возникновения ЛУКА его вообще невозможно реконструировать средствами молекулярной биологии, «потроша» и сравнивая геномы разных организмов). Каждый раз возникают «пропасти», а кто/что было «мостом через эти пропасти» реконструкции не поддаётся (оптимизация «стирает все следы»).
 
Ну, и остаётся подвопрос – а насколько вероятно «слипание»? Ответ прост – весьма вероятно. Оглянитесь вокруг – постоянно кто-то/что-то с кем-то/чем-то «слипается», а затем «подыхает» через небольшое количество итераций (это очень часто) или даёт несколько жизнеспособных вариантов (это гораздо реже). Во втором случае – это тот самый «мост через пропасть», которую мы обнаруживаем при реконструкции эволюционного пути.
 
И возникновение такого «моста» событие не только более вероятное, чем одновременное наступление сразу нескольких маловероятных событий («шагов»), но и событие, позволяющее перебраться через «пропасть» «маленькими шажками» – крохотными оптимизационными актами. Ведь каждый акт оптимизации (утеря небольшой части элементов и перенастройка связей между оставшимися) событие достаточно вероятное и вполне соответствует современным эволюционным представлениям.
 
Всё вышесказанное вполне применимо и к реконструкции эволюционных путей возникновения нуклеиновых кислот, белков, РНК-жизни, ДНК-РНК-белковой жизни и пр.

[Шаройко Лилия]

Да. Только правильнее сказать пептидов.

С лужами понятно, согласна, с пептидами нет.
Меня интересует весь спектр пути превращений от аминокислот к пептидам, потом этапы усложнения на пути к белкам.
К ранней жизни это по моим представлениям вполне относится.
Вчера не удалось с разбегу найти много поясняющего вопрос, это направление для меня мало знакомо по фактическим исследованиям конкретных деталей, за последние недели сформированы только общие представления формирования как направления от первых простейших рибозимов к полному комплекту РНК так и от аминокислот к белкам.
Насколько понимаю ситуацию обе эти линии были ключевыми в возникновении жизни и Марков в своем интервью  Штерну апреля 2022 насколько я понимаю описывает ситуацию так, что возможно они шли то отдельно то пересекаясь и сейчас этот вопрос находится в стадии обсуждения научной среде.
Если есть где то изложенные сжато представления о возникновении хотя бы первых пептидов которые устоялись как общепринятые в научном сообществе мне конечно сейчас очень интересно их прочесть.

Под текстом Павла вообще очень хочется подписаться, двумя руками. Единственный момент - вроде бы в этой фразе
 

Или, архея захватила бактерию, но не съела её, а включила в себя и стала существовать с ней совместно – это тоже «слипание»

речь идет о том как митохондрия стала органеллой клетки. Но не сталкивалась с тем что там речь идет именно об архее
https://ru.wikipedia.org/wiki/Археи

Архе́и[3] (лат. Archaea, от др.-греч. ἀρχαῖος «извечный, древний, первозданный, старый») — домен живых организмов (по трёхдоменной системе Карла Вёзе наряду с бактериями и эукариотами). Археи представляют собой одноклеточные микроорганизмы, не имеющие ядра, а также каких-либо мембранных органелл.
Ранее археи объединяли с бактериями в общую группу, называемую прокариоты (или царство Дробянки (лат. Monera)), и они назывались архебактерии, однако сейчас такая классификация считается устаревшей[4]: установлено, что археи имеют свою независимую эволюционную историю и характеризуются многими биохимическими особенностями, отличающими их от других форм жизни.

Тоже возражать не буду, я этот момент просто подробно не знаю.
Когда то, в 2019м,  когда я сдавала биофизику перед экзаменами задавала вопрос Эвелине Никельшпарг, куратору курса, она в этот период защищала кандидатскую, ее ответ публиковала на форуме, там как раз коротко описывается митохондрия и ее появление в клетке, может найду где то.

Я так понимаю моя идея с залежами асфальта на фоне небиогенной нефти как один из вариантов возможности формирования самостийных первых белков слишком дико выглядит.  Но может потому что этим пока никто не занимался

Я конечно настаивать на ней не буду. Но Василий Андревич все равно прав по моему в том отношении, что корень вопроса лежит в физике разрыва и формирования новых связей, в данном случае как я писала

 

Что отличает, точнее может отличать самосборный белок от созданного клеткой.
В чем вообще проблема создания самосборки? Для соединения нужно разорвать связи в отдельных молекулах, преодолеть энергию связи кислород-водород в первой молекуле и энергию связи водород-азот во второй.

Здесь моя позиция на данном этапе моего личного развития - все таки настаивать на раскопках в эту сторону.

Но это Ваша тема, Алексей, могу копать в другом месте или вообще пока что не на форуме, пока знаний не станет достаточно, чтобы на этой площадке свои мысли озвучивать в научном разделе.

[Alexeyy]

Да. Только правильнее сказать пептидов.

С лужами понятно, согласна, с пептидами нет.
Меня интересует весь спектр пути превращений от аминокислот к пептидам, потом этапы усложнения на пути к белкам.

Тогда, видимо, Вы имели в виду другую проблему (я, наверно, невнимательно прочитал) - проблему белков, возникающую в рамках гипотезы первичности РНК-мира (но если эта гипотеза не верна, то и проблемы нет). Тогда проблема - не решена, но есть сильный экспериментальный ход на пути её решения (самими же РНК-кашниками). Который, по суди, означает отворот от этой гипотезы.